D-来苏糖异构酶的酶学性质研究

doi:10.3969/j.issn.1673-1689.2019.01.013

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D-来苏糖异构酶的酶学性质研究
DOI:
                        10.3969/j.issn.1673-1689.2019.01.013
                    
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中图分类号:Q814
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Characterization of Recombinant D-Lyxose Isomerase

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为探索D-甘露糖的高效酶法合成途径，作者克隆了来源于Peptococcaceae bacterium 1109的D-来苏糖异构酶基因，将其导入到E. coli BL21（DE3）中进行表达。该酶的最适底物为D-来苏糖，并可以高效催化D-果糖与D-甘露糖之间的差向异构反应。以D-果糖为底物时，重组表达的D-来苏糖异构酶的比酶活可达2.5 U/mg，该酶的最适pH为7.5，最适温度为70 ℃，Co2+可以显著提高该酶的活力。在最适条件下以500 g/L的果糖为底物，反应8 h达到平衡，平衡转化率达19.17%，生产D-甘露糖95.85 g/L。

Abstract:

In this study，the D-lyxose isomerase gene derived from Peptococcaceae bacterium 1109 was cloned and introduced into E. coli BL21（DE3） for expression. The optimal substrate for the recombinant D-LI is D-lyxose，and it can efficiently catalyze the epimerization reaction between D-fructose and D-mannose. The specific activity of recombinantly expressed D-lysose isomerase can reach 2.544 U/mg when used D-fructose as substrate. It displayed maximal activity in presence of 1 mM Co2+ at pH 7.0 and 70 ℃. Under optimum conditions，95.85 g/L D-mannose was produced from 500 g/L D-fructose after reaction for 5 h，giving a conversion yield of 19.17%.

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黄嘉苇,施悦,张文立,张涛,江波,沐万孟. D-来苏糖异构酶的酶学性质研究[J].食品与生物技术学报,2019,38(1):83-92.

HUANG Jiawei, SHI Yue, ZHANG Wenli, ZHANG Tao, JIANG Bo, MU Wanmeng. Characterization of Recombinant D-Lyxose Isomerase[J]. Journal of Food Science and Biotechnology,2019,38(1):83-92.

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