耐热赖氨酸氨肽酶菌株筛选、鉴定及基因克隆

doi:10.3969/j.issn.1673-1689.2014.08.006

首页 > 过刊浏览>2014年第33卷第8期 >821-826. DOI:10.3969/j.issn.1673-1689.2014.08.006

耐热赖氨酸氨肽酶菌株筛选、鉴定及基因克隆
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                        10.3969/j.issn.1673-1689.2014.08.006
                    
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Strain with Thermo-Stable Lysine Aminopeptidase：Isolation，Identification and Gene Cloning

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从土壤中筛选得到一株氨肽酶产生菌，经生理生化和分子生物学鉴定被命名为铜绿假单胞杆菌NJ-814（Pseudomonas aeruginosa NJ-814）。在已考察知其所产氨肽酶是一种耐热赖氨酸氨肽酶的基础上，运用PCR技术从基因组中克隆获得该氨肽酶基因（kap），构建其表达载体pET-28a-kap，并最终实现在大肠杆菌BL21（DE3）中部分融合表达。kap基因全长1 500 bp，编码499个氨基酸。氨基酸序列同源性分析发现，其与脱叶链霉菌和糖多孢红霉菌的同源性较高。通过生物信息学方法对其理化性质和功能分析以及kap在大肠杆菌中实现异源表达，将为进一步研究该氨肽酶的耐热机制及功能创造基础。

Abstract:

The strain isolated from soil, producing an aminopeptidase, was identified by physiological, biochemical and molecular biological methods, named Pseudomonas aeruginosa NJ-814. Based on this enzyme which have been investigated a thermo-stable Lysine Aminopeptidase, the kap gene was cloned from the genomic DNA of Pseudomonas aeruginosa NJ-814 by PCR. The expression vector pET-28a-kap was constructed to partly express fusion protein in E. coli BL21(DE3). The kap gene contains 1 500 nucleotides coding 499 amino acids. The deduced amino acids of kap had a high similarities with Streptomyces exfoliates and Saccharopolyspora erythraea. The physical and chemical properties was analyzed with the biological informatics method and the kap gene was successfully expressed in the E. coli BL21(DE3), which lay the foundation for further research of the thermo-stable mechanisms and functional characterization of the aminopeptidase.

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引用本文

吴延涛,丁国伟,席宏星,田亚平.耐热赖氨酸氨肽酶菌株筛选、鉴定及基因克隆[J].食品与生物技术学报,2014,33(8):821-826.

WU Yantao, DING Guowei, XI Hongxing, TIAN Yaping. Strain with Thermo-Stable Lysine Aminopeptidase：Isolation，Identification and Gene Cloning[J]. Journal of Food Science and Biotechnology,2014,33(8):821-826.

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